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太阳城网站: ofatumumab complexes display optimal geometry for com

文章来源:太阳城真人 更新时间:2020-08-17

这些尚未发现的机制应有助于合理设计针对CD20的下一代免疫疗法,澳门太阳城注册, Rmi Fronzes,从而反映出与CD20的不同相互作用机制, 据研究人员介绍,结构和结合热力学表明, Nicolas Reyes IssueVolume: 2020/08/14 Abstract: Monoclonal antibodies (mAbs) targeting human antigen CD20 (cluster of differentiation 20) constitute important immunotherapies for the treatment of B cell malignancies and autoimmune diseases. Type I and II therapeutic mAbs differ in B cell binding properties and cytotoxic effects,与CD20结合后,而I型复合物则充当分子种子,创刊于1880年, 研究人员报道了与典型I型利妥昔单抗和奥法木单抗以及II型奥滨尤妥珠单抗形成复合物的全长CD20冷冻电镜结构, Cyril Planchais,II型mAb形成末端复合物,奥法木单抗复合物显示出最佳的几何结构来招募补体, type II mAbs form terminal complexes that preclude recruitment of additional mAbs and complement components,靶向人抗原CD20(分化簇20)的单克隆抗体(mAb)是重要的免疫疗法, whereas type I complexes act as molecular seeds to increase mAb local concentration for efficient complement activation. Among type I mAbs, reflecting differential interaction mechanisms with CD20. Here we present 3.7- to 4.7-angstrom cryoelectron microscopy structures of full-length CD20 in complexes with prototypical type I rituximab and ofatumumab and type II obinutuzumab. The structures and binding thermodynamics demonstrate that upon binding to CD20, 附:英文原文 Title: Binding mechanisms of therapeutic antibodies to human CD20 Author: Anand Kumar,太阳城网址, ofatumumab complexes display optimal geometry for complement recruitment. The uncovered mechanisms should aid rational design of next-generation immunotherapies targeting CD20. DOI: 10.1126/science.abb8008 Source: https://science.sciencemag.org/content/369/6505/793 期刊信息 Science: 《科学》,在I型单克隆抗体中, 本期文章:《科学》:Volume 369 Issue 6505 法国巴斯德研究所Nicolas Reyes团队揭示治疗性抗体与人CD20的结合机制,从而无法招募其他mAb和补体成分。

分辨率为3.7-4.7埃,以增加mAb局部浓度来有效地激活补体。

Hugo Mouquet,可用于治疗B细胞恶性肿瘤和自身免疫性疾病,隶属于美国科学促进会,最新IF:41.037 官方网址: https://www.sciencemag.org/ ,相关论文于2020年8月14日发表于国际学术期刊《科学》,太阳城网址,I型和II型治疗性mAb在B细胞结合特性和细胞毒性作用方面有所不同,。

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